Solved O Ref Ka Kd Ke Kf Ke Kf Kd Ke Ke Kh Kh 0 Kf Kh Kh Ref 0 ke kh 0 kd 2 ke ke 0 kg third option is the answer. [k]=⎣⎢⎢⎢⎡ka kd ke kf −ke−kf −kd−keke kh−kh0−kf −khkh kf kg−kg kd0−kgkc kb kd kg⎦⎥⎥⎥⎤. for complete solution, please refer to the photo attached in the explanation tab. is this answer helpful? answer to . o ref ka kd ke kf ke kf kd ke ke kh kh 0 kf kh kh kf. A formation constant, kf, also sometimes known as a stability constant or association constant is used to describe the formation of a complex ion from its central ion and its attached ligands. the equilibrium constant expression for kf follows the same general form as any other typical equilibrium constant expression, with products over the.
Solved O Ref Ka Kd Ke Kf Ke Kf Kd Ke Ke Kh Kh 0 Kf Kh Kh Affinity in chemistry is the tendency of dissimilar chemical species to form chemical compounds. dissociation constant (kd ) is the rate constant of dissociation at equilibrium, defined as the ratio koff kon (where koff and kon are the rate constants of association of the drug off and on to the receptor). Example: i have a solution that contains 0.50 m of compound a and 0.20 m of compound b. if i start with no c at all and let the reaction run for a while, what will the equilibrium concentrations of each compound be? answer: plug it all into the equilibrium expression. here’s how: initially, you’ve got 0.50 m of compound a. Now set up the equation: kf = [ag (nh3)2 ] [ag ] [nh3 ]^2. plug in 0.98 for nh3, x for [ag ], and 0.01 for ag (nh3)2 . agno3 pretty much completely dissolves, leaving you with 0.01m ag ions. now, that ag reacts with nh3 to form the complex ag (nh3)2 . ag 2nh3 <=> ag (nh3)2 . but you need 2 nh3 for every 1 ag . Complex ions typically exist in complex equilibrium involving its central metal ion and the ligands. a metal ion in solution does not exist in isolation, but in combination with ligands (such as solvent molecules or simple ions) or chelating groups, giving rise to complex ions or coordination compounds.
Solved O Ref Ka Kd Ke Kf Ke Kf Kd Ke Ke Kh Kh 0 Kf Kh Kh Now set up the equation: kf = [ag (nh3)2 ] [ag ] [nh3 ]^2. plug in 0.98 for nh3, x for [ag ], and 0.01 for ag (nh3)2 . agno3 pretty much completely dissolves, leaving you with 0.01m ag ions. now, that ag reacts with nh3 to form the complex ag (nh3)2 . ag 2nh3 <=> ag (nh3)2 . but you need 2 nh3 for every 1 ag . Complex ions typically exist in complex equilibrium involving its central metal ion and the ligands. a metal ion in solution does not exist in isolation, but in combination with ligands (such as solvent molecules or simple ions) or chelating groups, giving rise to complex ions or coordination compounds. 广义的讲，ic50是对指定的生物过程（或该过程中的某个组分比如酶、受体、细胞等）抑制一半时所需的药物或者抑制剂的浓度。 药学中用于表征拮抗剂（antagonist）在体外实验（in vitro）中的拮抗能力。 ec50是指在特定暴露时间后，能达到50%最大生物效应对应的药物、抗体或者毒素等的浓度。 药学中除了用于表征体外实验中（in vitro）激动剂（agonist）的激活能力外，还可用于表示达到体内（in vivo）最大生物效应一半时所需的血药浓度。 在很多文献中，ec50也用于表征某化合物在细胞水平的效力 (包括激动和拮抗) 2） ki. 抑制常数（inhibition constant），反映的是抑制剂对靶标的抑制强度，这个值越小说明抑制能力越强， 某些情况下 可以与后文的kd等同。. Kd：解离常数（dissociation constant），反映的是化合物对靶标的亲和力大小，值越小亲和力越强。 kd=koff kon. kd 为 50% 的酶 e 被抑制剂 i 结合时对应的游离抑制剂的浓度。 某些情况下，可与 ki 等同。 kd 一般通过 spr 等实验测定，一般不存在底物；而 ki 测定时，是同时存在底物的，有底物参与竞争。 所以一般测定的 ki 会比 kd 要大。 ka：结合常数（association constant），与 kd 相反，值越大亲和力越强。 ka=1 kd. km：米氏常数（michaelis menten constant）, 为酶本身的一种特征参数，其物理意义为当酶促反应达到最大反应速度一半时底物 s 的浓度。. 在标准状态下，kf=1 kd。 kd是配离子不稳定性的量度，对相同配位数的配离子来说，kd越大，表示配离子越易解离； kf是配离子稳定性的量度，kf越大，表示配离子越稳定，两者成倒数关系。. Ref 2. ka kd ke kt kd ke kh ke ke kh .kp .kg xh kg 0 kt kh 4 d 0 kg kc kb k kg ref ka k ke kt ke kt kd ke ke kh 0 ich khkf kg kh kg kc your solution’s ready to go! our expert help has broken down your problem into an easy to learn solution you can count on.
Ka Kb Kc Kd Ke Kf Kg Kh Kj Ki Kk Giclee Print Monogram 广义的讲，ic50是对指定的生物过程（或该过程中的某个组分比如酶、受体、细胞等）抑制一半时所需的药物或者抑制剂的浓度。 药学中用于表征拮抗剂（antagonist）在体外实验（in vitro）中的拮抗能力。 ec50是指在特定暴露时间后，能达到50%最大生物效应对应的药物、抗体或者毒素等的浓度。 药学中除了用于表征体外实验中（in vitro）激动剂（agonist）的激活能力外，还可用于表示达到体内（in vivo）最大生物效应一半时所需的血药浓度。 在很多文献中，ec50也用于表征某化合物在细胞水平的效力 (包括激动和拮抗) 2） ki. 抑制常数（inhibition constant），反映的是抑制剂对靶标的抑制强度，这个值越小说明抑制能力越强， 某些情况下 可以与后文的kd等同。. Kd：解离常数（dissociation constant），反映的是化合物对靶标的亲和力大小，值越小亲和力越强。 kd=koff kon. kd 为 50% 的酶 e 被抑制剂 i 结合时对应的游离抑制剂的浓度。 某些情况下，可与 ki 等同。 kd 一般通过 spr 等实验测定，一般不存在底物；而 ki 测定时，是同时存在底物的，有底物参与竞争。 所以一般测定的 ki 会比 kd 要大。 ka：结合常数（association constant），与 kd 相反，值越大亲和力越强。 ka=1 kd. km：米氏常数（michaelis menten constant）, 为酶本身的一种特征参数，其物理意义为当酶促反应达到最大反应速度一半时底物 s 的浓度。. 在标准状态下，kf=1 kd。 kd是配离子不稳定性的量度，对相同配位数的配离子来说，kd越大，表示配离子越易解离； kf是配离子稳定性的量度，kf越大，表示配离子越稳定，两者成倒数关系。. Ref 2. ka kd ke kt kd ke kh ke ke kh .kp .kg xh kg 0 kt kh 4 d 0 kg kc kb k kg ref ka k ke kt ke kt kd ke ke kh 0 ich khkf kg kh kg kc your solution’s ready to go! our expert help has broken down your problem into an easy to learn solution you can count on.